Хидрокипролине

Кључне речи: хиперпаратироидизам хидроксипролина хиперкалцемија уринарни урина

Хидроксипролин у урину је аминокиселина која је део колагена, протеина костију и везивног ткива, што је индикатор брзине њиховог метаболизма. Излази у урину. Главне индикације за именовање: сумња на наследна обољења везивног ткива (Марфанов синдром, итд.), Болести праћене патолошким процесима у коштаном ткиву (Пагетова болест).

Хидроксипролин је аминокиселина која се налази претежно у колагенским влакнима. Пошто цоллаген је једна од компоненти коже и костију, одређивању нивоа на хидроксипролин у урину даје индикацију метаболизма костију. Ресорпција костију и уништење колагенских влакана прате повећано излучивање хидроксипролина са урином. У нормалном метаболизам костију, а самим тим и ниво хидроксипролин у урину повећана код деце током интензивног раста. Међутим, такве промене су такође приметио у неким болести повезаних са активацијом коштане ресорпције, као што Пагет-ову болест, метастаза у костима, и бројних ендокриних поремећаја. Пре студије потребно је ограничити унос производа који садрже колаген, јер утичу на резултат. Да бисте потврдили аутентичност података одређује ниво слободног хидроксипролин у урину, што представља мали део укупне количине и као сензитиван показатељ колагена одражава дијететски унос.

Хидрокипролине

То је распрострањена протеиногенска амино киселина. Ово је главна компонента протеина која се зове колаген. Поред тога, хидроксипролин се такође налази у еластину, који је одговоран за нормалан тургор коже. Због присуства ове аминокиселине у нашем телу, колаген је у стању да одржи стабилност и може успешно да обавља своје функције.

Производи богати хидроксипролином:

Општа карактеристика хидроксипролина

Упркос чињеници да је хидроксипролин заменљива амино киселина, његово присуство у нашем организму је уско повезано са присуством две супстанце које су незамјењиве за стварање овог једињења. Нужне супстанце су аминокиселински пролине и аскорбинска киселина. Само ако су присутни, може настати производња хидроксипролина.

Дневни захтев за хидроксипролин

Дневни захтев хидроксипролина, према студијама данских научника, не може бити мањи од 5 грама. Треба нагласити да ова аминокиселина успешно апсорбује тело само у присуству аскорбинске киселине.

Из овога, може се рећи да је једење хране богате протеиногена аминокиселина - хидроксипролин такође треба користити витамин Ц. И зато наш организам је најкориснији витамина Ц, узгајане на креветима и гранама дрвећа, као и употреба, пожељно је да то заједно са поврћем, воће, зеленило.

Потреба за хидроксипролином се повећава са:

• Токсикоза трудница;
• смањен имунитет;
• депресија и слични услови;
• општа тровања тела;
• повећано церебрално оптерећење;
• стресне ситуације;
• повећан физички замор;
• мишићна дистрофија;
• тешки губитак крви (укључујући и током менструације);
• ране, повреде и друге услове, у којима је сломљен интегритет лигамената и коже.

Потреба за хидроксипролином се смањује када:

• нетолеранција према хидроксипролину;
• болести повезане са кршењем његове асимилације;
• Пагетова болест.

Сварљивост хидроксипролина

Због чињенице да је хидроксипролин произведено од пролина амино киселине у присуству јединог аскорбинске киселине, а апсорпција њене добро повезан са витамином Ц. Зато витамин Ц, ова амино киселина је добро апсорбован не само у гастроинтестиналном тракту, али и на нивоу ћелијске мембране.

Корисна својства хидроксипролина и његовог ефекта на тело:

Хидрокипролине је одговоран за обезбеђивање следећих потреба нашег тела:

• побољшава стање коже;
• обезбеђује синтезу и очување гликогена у мишићима и јетри;
• учествује у елиминацији ефеката тровања нашег тела;
• убрзава и оптимизује метаболизам;
• активира активност хипофизе;
• стимулише синтезу надбубрежних и тироидних хормона;
• учествује у формирању протеинских једињења као што су еластин и колаген;
• убрзава регенерацију коштаног ткива;
• убрзава зарастање рана;
• Активно учествује у процесу хематопоезе;
• нормализује артеријски и венски притисак;
• побољшава имунитет тела;
• има аналгетички ефекат;
• побољшава активност гастроинтестиналног тракта;
• олакшава синдром предменструалног тензија;
• смањује главобоље, као и бол у вези са болестима зглобова и кичме.

Интеракција са другим елементима:

У вези са битним елементима, главни елементи који интерагују са хидроксипролина су протеиногена аминокиселина пролин и витамин Ц. Управо захваљујући њима, хидроксипролин може да изврши такав утицај на основне функције нашег тела.

Знаци недостатка хидроксипролина у телу:

• слабост мишића и дистрофија;
• анемија (низак ниво хемоглобина у крви);
• слаба церебрална активност, често претвара у ступор;
• проблеми са кожом;
• чести глави и менструални бол;
• поремећај метаболизма;
• проблеми са функцијом излучивања (поремећена евакуација штетних једињења).

Знаци вишка хидроксипролина у телу:

Знаци превелике количине хидроксипролина у медицинским студијама практично нису утврђени. Теоретски, верује се да можемо говорити о вишку хидроксипролина само када тело има вишак витамина Ц у комбинацији са прекомерношћу пролина. У врло ријетким случајевима може доћи до индивидуалне нетолеранције за ову супстанцу, која се манифестује у алергијским реакцијама.

Фактори који утичу на садржај хидроксипролина у телу:

Главни критеријуми за присуство хидроксипролина у телу су:

• присуство примарних компоненти синтезе хидроксипролина (пролина и витамин Ц);
• потпуна синтеза ове амино киселине нашим телом;
• Одсуство болести у којима хидроксипролин престаје да се апсорбује.

Хидроксипролин за лепоту и здравље

У чланку посвећеном пролину аминокиселине смо већ говорили о ефектима ове киселине на кожу и везивно ткиво. Што се тиче хидроксипролина, пошто је ова супстанца дериват пролина и витамина Ц, њен ефекат је уско повезан са лепотом. Захваљујући хидроксипролину, кожа не само да побољшава свој тургор, већ и засићује влагом, а такође добија додатну енергију захваљујући присуству аскорбинске киселине.

Пролине и лепак амино киселина хидроксипролина

Пролине и његов дериват оксипролина су замјењиве протеинске аминокиселине. Оба ова једињења се односе на класу имино киселина. Пролине је циклични дериват глутаминске киселине (глутамат).

Формуле пролина и хидроксипролина:

Оксипролин се разликује од пролина присуством алкохола ОХ групе у положају гама. Обе аминокиселине нагло се разликују од других у томе што њихов угљенични скелет формира циклично једињење у које је укључена амино група НХ. То су јединствене аминокиселине у одређеном броју протеогених, јер азот није везан за један, већ на два угљена.

Због присуства прстена, ротација око азота је немогућа, јер је крижана на два угљенична остатка. Осим тога, не постоји водоник на атому азота у остатку пролине који формира пептидну везу, тако да се веза са унутрашњим водоником не може остварити са пролинским остатком. Због тога, где год молекул пролине постоји у секвенци амино киселина, протеински ланац је савијен под углом. Неколико пролине и хидроксипролина повезаних једни са другима формирају спиралу која обезбеђује основне особине протеина колагена, где су пролине и хидроксипролин главне компоненте.

Укупно, две имино киселине чине 20% суме амино киселина овог протеина везивног ткива, основе живог организма. Оксипролин се налази само код колагена, пролине - садржи друге структурне протеине, на примјер, у еластину.

Колаген протеина је дугачак навој, јачи од металне жице. Филаменти се састоје од амино киселинских секвенци, који због присуства пролине и хидроксипролина имају чврсту структуру. То је колаген који даје крутост месу. У својој сировој форми практично није прочишћена, и потребан је топлотни третман како би делимично прекинули своје јаке везе.

Еластински протеин је одговоран за еластичност. Еластин је у лигаментима, тетивама, артеријама еластичног типа, који помажу дистрибуирати крв убризгану срцем кроз крвне судове.

Колаген и еластин формирају везивно ткиво које чини оквир који носи високо специјализоване ћелије. Кости, лигаменти, тетиве, мишићно ткиво, крвни судови, сви органи, кожни колаген је свеприсутан, и свуда игра улогу подршке лежишта. Код повреда или дегенеративних болести, праћених смрћу ћелија радних органа, дефекти се замењују колагеном, чинећи ожиљак.

Дневни захтев за пролин је 5 г.

Синтеза пролина и хидроксипролина

У људском тијелу, пролин се формира од глутаминске киселине уз учешће ензима и молекула који производе енергију, али с синтезом хидроксипролина све није тако једноставно.

Оксипролин, када се испоручује са храном, не може бити директно инкорпориран у колаген, јер за њега нема одговарајућег транспорта. У синтези колагена у пептидног ланца интегрисаних пролина које су већ у протеину се конвертују у хидроксипролин посебним ензимима - пепсидилгидроксилаз. Ови ензими се могу користити само у присуству аскорбинске киселине - витамина Ц, и захтијевају молекуларни кисеоник, гвоздене јоне и алфакетоглутарат 2+, дериват глутаминске киселине. Уз кисеоник и глутаминску киселину, обично нема проблема, али гвожђе и витамин Ц су оскудни.

Колаген је еластична и затегнута кожа, здраве судове, јаке лигаменте. Синтеза колагена се наставља стално, што значи да стално требате витамин Ц и гвожђе. Не витамина Ц - и на ивици разбоја скорбут, прва манифестација која - крварење десни, за колагена мреже не води кровусхку. До тешког скорбут тренутно не да постигне пре него што сакупљају данак међу морнарима, истраживача и фолк који су морали да једу колаче и говедине, али витамина недостатке витамина Ц - је наш стални пратилац, авај. Овај прерано старење, као и опуштене коже, крвни судови губе еластичност, а крв је прегазио њих није тако оштар као у младости.

Функције пролина и хидроксипролина

• одговорни за снагу и еластичност лигамената, хрскавице, тетива
• формира коштано ткиво, бори се против остеопорозе, остеоартритиса, остеохондрозе
• промовише зарастање рана, опекотина, улкуса, активира регенеративне процесе у оштећеним органима и ткивима, укљ. у хируршким операцијама
• Враћа оштећене мишиће, убрзава опоравак након тешких повреда, дислокација, прелома
• Ојачава артерије, спречава срчану и васкуларну болест, смањује крвни притисак
• Елиминише крвне грудве
• Побољшава стање коже. Под утицајем пролине у дебљини коже активно формирају крвне судове, које активно негују кожу, што спречава појаву бора.
• Побољшава имунитет
• Побољшава опште стање јетре и бубрега

Пролине је аминокиселина лепоте и младости, спречава старење, очува чврстоћу костију, флексибилност зглобова, еластичност лигамената, подупире еластичност зидова посуде, даје глаткоћу кожи.

Извори пролине

Током припреме, количина пролина (као и других аминокиселина) варира.

• При кувању морских плодова (острига, дагње и сл.) Количина пролине се смањује за 10-12%
• При кувању јаја, количина пролине остаје непромењена, у оцвртом јајету је више за 10-12%, ау омлети - мање за 20%
• Приликом гашења меса количина пролине повећава се за 35-40% у поређењу са сировом и 3-5% више него у прженим
• Приликом гашења пилетине пролина се повећава за 20-25% у поређењу са сировим, у тамном месу 10-12% више него у бијелој
• У кувани и печеној риби, пролин је 20-25% више него у сировом стању
• У буттеру, пролин је 4 пута мањи него код крављег млека.

У нормалном Недостатак исхрана пролин у организму није случај, то је довољно у храни и производима синтезе протеина, за извор - глутаминска киселина - што није необично овдје, већ супротно. Појављују се још већи проблеми код витамина Ц и јонских јона. Хиповитаминоза код витамина Ц утиче, у већој или мањој мери, 90% популације Руске Федерације, а недостатак гвожђа до 25%. Под тим условима синтеза пролин хидроксипролин пања пролази кроз палубу, и овог прераног старења, испољавају екстерно у облику опуштене коже, и унутар - у виду опуштеном пловила са смањеном микроциркулације. Обратите пажњу на екстра потрошње пролина, као и витамина Ц и гвожђа у вредности појединаца чији кожа је склона стварању стрија и стрија, као тинејџери током интензивног раста, када тело треба да производе колаген за узгој костију, мишића, лигамената.

Велика количина пролине се налази у природном колагену - желатин, па је преливање и хладноћа одличан избор за побољшање стања коже, костију, лигамената и зглобова

Оксипролин у урину и крви

Пошто се оксипролин скоро искључиво налази у колагену, садржај ове аминокиселине у крви и уринима показује интензитет пропадања овог протеина и индиректно указује на болести везивног ткива.

Обично је садржај хидроксипролина у крвном серуму 12,68 μмол / л

Садржај урина је 172,5 мол / литер

Ослобађање оксипролина у урину са реуматизмом, реуматоидним артритисом, системским склеродерма, дерматомиозитисом, хиперпаратироидизмом, Пагетовом болешћу нагло се повећава.

За одређивање хидроксипролин је неопходна за неколико дана пре студије искључене из колагеном садрже прехрамбених производа (месо, желатин), такође за бољу поузданост резултата може да издржи 12 сати гладовање. Крв се узима из вене. Урин се свакодневно сакупља у посебном контејнеру са конзервансом. Резултат тумачи лекар.

Свиђа вам се чланак? Делите информације у друштвеним мрежама, оставите коментаре. Био сам са тобом, Галина Баева

ДЕТЕРМИНАЦИЈА ХИДРОКСИПРОЛИНА У СЕРУМУ КРВИ У ЕКСПЕРИМЕНТАЛНОМ МИКАРАДИЈСКОМ ИНФАРЦИЈИ И ЊИХОВА КОРЕКЦИЈА

Секција: 4. Медицинске науке

КСКСИ научно-практична конференција студената међународне коресподенције "Знанствени форум младих: природне и медицинске науке"

ДЕТЕРМИНАЦИЈА ХИДРОКСИПРОЛИНА У СЕРУМУ КРВИ У ЕКСПЕРИМЕНТАЛНОМ МИКАРАДИЈСКОМ ИНФАРЦИЈИ И ЊИХОВА КОРЕКЦИЈА

Експеримент истраживао динамику промене хидроксипролински фракција у серуму мужјака Вистар пацова тежине 230-250 грама, зависно од дужине Тромбовазима интраперитонеалне примене у експерименталној инфаркта миокарда (МИ). Она је открила да постоји јасна веза између степена одступања од нормалних нивоа хидроксипролин у серуму фракција и присуство промена телесне метаболизму везивног ткива. Квантитативно и квалитативно одређивање хидроксипролина може се користити у дијагнози да би се одредио степен промене метаболизма везивног ткива. Уз увођење Тхромбовазима, негативне последице инфаркта миокарда смањују се смањењем уништавања и репарације везивног ткива.

Инфаркција миокарда је једна од најчешћих манифестација ИХД и један од најчешћих узрока смрти у развијеним земљама. Према ВА. Лусова (2001), преваленција инфаркта миокарда је око 500 на 100.000 мушкараца и 100 на 100.000 жена [4, стр. 270].

Миокардни инфаркт је исхемијска некроза срчаног мишића [7, стр. 286]. У свом току, миокардни инфаркт пролази кроз две фазе - некротичну сцену и стадијум ожиљка [7, стр. 288], односно степен директног оштећења услед поремећаја крвотока и фазе замене захваћених ткива са везивним ткивом. Стога, нема сумње у важност одређивања активности метаболизма везивног ткива и његових компоненти као индикатора замјене миокарда.

Једна од главних типова везивног ткива влакана су колагена влакна, која се углавном састоји од колагена - фибриларни протеин, која је главна компонента екстрацелуларног матрикса везивног ткива. Карактеристика структуре овог протеина је да 1/3 свих аминокиселинских остатака глицина, 1.3 - пролина и хидроксипролин, око 1% - хидроксилизин [1, стр. 662].

Најважнији показатељ метаболизма колагена је садржај хидроксипролина. Са кршењем синтезе колагена смањују се унакрсне везе у фибрилима колагена, што доводи до повећања садржаја лако растворљивог колагена. Стога, код пацијената са оштећењем метаболизма везивног ткива, садржај серума у ​​слободној фракцији се повећава, а садржај ограничене фракције се смањује. Стога је могуће размотрити слободну фракцију хидроксипролина као маркер за уништавање, протеинску фракцију као маркер за поправку и фракцију везану за пептид као маркер за активност колагене метаболизма у целини.

Узимајући у обзир горе наведено, може се изнети хипотеза да је уз помоћ дефиниције хидроксипролина могуће процијенити процесе ремонта у миокардију.

Да би се убрзала регенерација ткива, неопходно је створити услове за побољшани трофизам, често се постиже уз помоћ различитих лекова. Један од ових лекова је Тромбовазим.

Тромбовазим је препарат добијен електронском снопом имобилизације молекула субтилизина са молекулом полиетиленгликола у сибирском центру за фармакологију и биотехнологију. Тромбовазим лисес супстрате денатурисани протеини шупљина и ткива, чисти крвоток ткива производа оштећења, смањује концентрацију фибрина у крвоток и смањује степен тхромбинемиа нормализује Показивачи интраваскуларна мицротхромбогенесис. То доводи до рестаурације микроциркулације и рестаурације функционисања ткива.

Да се ​​поткрепи метод квантитативног одређивања фракција хидроксипролина у крвном серуму, као маркер метаболизма везивног ткива, са експерименталним инфарктом миокарда и уз примену тромбовазимеа. Проучити ефекат тромбовазима на метаболизам везивног ткива испитивањем садржаја фракција хидроксипролина у серуму са експерименталним инфарктом миокарда.

Материјали и методе истраживања.

За експеримент коришћен је 30 мушких Вистар пацова тежине 230-250 г у узрасту од 4 месеца.

Анестезија је обављена интраперитонеално применом смеше золлетила и ксилозина. Затим је операција оклузије коронарне артерије изведена наметањем лигатуре на њу. Да бисте креирали оперативни приступ на нивоу од 3-6 ивица. Остављајући се лево од грудне кошнице за 1 цм, кожа, мишићи и четврта, пета и шест ребара су сечена. Затим је лигатура постављена на леву десцендирајућу коронарну артерију на растојању од око 3 мм испод левог атриума. Време проведено у отвореним сандуком није било више од 3 минута. Затим је рана сутирана уз накнадни третман антибиотиком (ампицилином).

Оперисане животиње подељене су у групе: група бр. 1 - контролна група, група 2 - експериментална. Група № 2 15 минута након операције је ињектирана интраперитонеално са раствором Тхромбосинум (180 У / кг у 2 мл физиолошког раствора). Затим, током мјесеца ињекције, Тромбовазиме је даван два пута дневно (у јутарњим и вечерњим сатима). Група 1 у одговарајућим интервалима интраперитонеалне ињекције физиолошког раствора у запремини од 2 мл.

Даље, све животиње су прераспоређене према следећим групама: група бр. 1 - нетакнути пацови, група бр. 2 - ИМ + увођење физ. р-ра 7 дана, група број 3 - ИМ + третман са тромбовазимом 7 дана, група 4 - ИМ + увођење физ. р-ра 1 месец, број групе 5 - ИМ + третман Тхромбовазимом 1 месец.

Затим, под анестезијом, серумске фракције одредити хидроксипролин (фрее, пептидно- и протеин-везан) у складу са поступком Кузнетсова ЕТЦ. (Принцип метода заснива се на утврђивању оптичку густину црвеног хромогеном произведен кондензацијом хидроксипролин са оксидационог производа п-диметхиламинобензалдехиде). Крв је центрифугирана. 1 мл серума, 0,5 мл 5% трихлороацетатне киселине и 0,5 мл 5% перхлорне киселине додато је у цев за центрифугу. Затим, центрифугирање је обављено на 3000 о / мин током 6 минута. Супернатант је испражњен у 0,75 мл у две цијеви да би се одредиле фракције слободне (тубе број 1) и пептида (цијеви 2). Пелет је коришћен за одређивање фракције везане за протеин (цев број 3).

Садржај тубе 1 је неутралисан са 24% раствором НаОХ у присуству индикационог раствора (све до појављивања стабилне слабије папуларне боје).

Садржај епрувета 2 № хидролизована у воденом купатилу током 40 минута на 60 ° Ц. Тада је неутрализована са 24% раствором НаОХ у присуству раствора индикатора (до стабилно слабопурпурнои бојење).

На садржај епрувета № 3 је додато 0.5 мл дестиловане воде, 0,5 мл 5% трифлуоросирћетне киселине и 0.5 мл 57% перхлорна киселина -а хидролизује у воденом купатилу 6 сати на 60 ° Ц је затим додат 0, 25 г активног угља и центрифугирамо на 3000 о / мин током 6 минута. Бистар део хидролизата неутрализована са 24% раствором НаОХ у присуству раствора индикатора (до стабилно слабопурпурнои бојење).

Даље, за све цеви је додато 0.5 мл раствора хлорамина Б, 0.5 мл 57% перхлорне киселине и 0.5 мл пара-диметилбензалдехида. Смеша је постављена у водено купатило током 20 минута на 60 ° Ц. Затим се мери оптичка густина садржаја цеви број 1-3 на 557 нм. Концентрација фракција хидроксипролина израчунава се из кривуље калибрације. Добијени подаци су обрађени коришћењем статистичког програма "СПСС за Виндовс 17.0", са прорачуном медијског (Ме) и интеркартилног опсега (К₁; К₃). Разлике између упоредних група су одређене према Манн-Вхитнеи (стр < 0,05).

Резултати студије. Стопа смртности животиња износила је 24%. Знаци срчане исхемије су визуелно примећени кратко након лигације артерије и изражени су у блањању зоне исхемије у првих 30-40 секунди, након чега следи цијаноза; у слабљењу контракција у исхемијској зони и неком дилатацијом. Запажени развој исхемије поклапа се са оним описаним у литератури (Астасхов ВВ, 1993).

Табела 1.

Садржај ХП фракција у серуму крви са експерименталним инфарктом миокарда у третману са тромбовазином

Повећан је оксипролин у урину

Редуковани оксипролин и уронске киселине у урину детета?

УРН -1,7 (3,5-5,5)

Идеални маркер за уништавање коштаног ткива (ресорпција костију) је производ деградације компонената коштане матрице, који је одсутан у другим ткивима и не користи се у процесу формирања костију.

Садржај:

Његов ниво крви не треба контролисати хормонима. Уз рушење колагена, неки од његових метаболита се пуштају у крвоток, излучују се бубрези и специфични су за коштано ткиво. Остеокласти истовремено луче неке ензиме који се могу користити као маркери активности фрактуре костију.

Пролине и хидроксипролин

Пролин и хидроксипролин (често приписати имино, пошто азот укључена у молекула пирролидиповое прстена), су дефинисани у високим концентрацијама у колагена. Ниједна од ових аминокиселина се обично не налази у урину у слободном облику, осим деце прве године живота. Ассоциатед хидроксипролин излучивања (дипептида и трипептиди садрже хидроксипролин) одражава размјену колагена и повећава у болести које су праћене убрзање, попут рахитиса или хиперпаратиреоидизма.

Познате су две врсте пролинемије, у којима се у крви и уринима детектују прекомерне количине пролина. Оксипролин и глицин такође се непрописно излучују у урину, пошто је заједнички тубуларни реабсорпциони механизам инхибиран. У пролинемији типа 1, ензимски дефект утиче на прооксидазу. У типу ИИ се дефинира дефект ензим који се налази у следећој фази (дехидрогенеза), пошто се примећује акумулација пиролидин карбоксилне киселине и пролина.

Пролинемија типа И је повезана са благом менталном ретардацијом, оштећењем бубрега, оштећењем слузног живца и фотогеничком епилепсијом.

Тип ИИ пролинемије у почетку је примећен код дјетета који је имао само мало одлагање у менталном развоју.

Тренутно су описани асимптоматски облици типова И и ИИ. Пошто се пролинемија, очигледно, односи на случајни налаз код ових пацијената, дијететска терапија није индикована.

"Болести фетуса и новорођенчета", проф. И.М. Воронтсов

Повећан је оксипролин у урину

ПРОЛИН - пиролидин-2-карбоксилна киселина, имино киселина, која је део већине протеина. П. и његов оксипроизвод - хидроксипролин (хидроксипролин) су посебно карактеристични за протеине везивног ткива. Генетски изазвано оштећење метаболизма П. и хидроксипролина је узрок насљедних обољења.

Имино киселине (види), на које се односи П., су толико блиске у својим својствима према аминокиселинама (видети) да се пролине и хидроксипролин углавном сматрају аминокиселинама.

П. се односи на број заменљивих амино киселина, синтетизује се у телу од глутаминске киселине (види) и из орнитина (види).

Л-Пролине је бел прах који се састоји од кристала у облику игала или призма. Врло растворљив у води и етанолу, нерастворан у органским растварачима; т °_пл 220-222 ° (са распадом). Крута конформација остатака П. утиче на карактер полагања полипептидног ланца протеина у формирању његове терцијарне структуре.

Садржај оксипролина у урину одражава стање метаболизма колагена (види) у телу. Екскреција хидроксипролина повећава се код одређених болести, наир, са метастазом малигних тумора у кичмени мождини.

Важан ензим укључен у метаболизам н.. је пролиноксидаза (пиролин-5-карбоксилат - редуктазе; КФ 1.5.1.2), катализује конверзију остатака у полипептидног ланца ПГ у хидроксипролин. У хередитари дефицитарних драстично повећава пролиноксидази садржај слободног АП у серуму и повећање излучивање урина П. (обично у дневној количини урина садржи до 10 мг пролина). Са урођеном инсуфицијенцијом оксипролин оксидазе, садржај хидроксипролина у серуму значајно повећава. Ова повреда не утиче на размену колагена и П. деце са овим генетским аномалије због размене означену менталну ретардацију (види. Олигопхрениа).

Други ензим укључен у метаболизам П. је пролинеаза (пролине ендопептидаза, ЦФ 3.4.13.8). То је ендопептидаза специфична за пролине остатке у полипептидном ланцу. Пролене катализује хидролизу таквих биолошки активних једињења као ангиотензин (види) и брадикинин (види Медијатори алергијских реакција).

Утврђивање П. и хидроксипролин у Биол супстрати на бази прераде тест узорка натријум Хипо-хлорита (НаЦлО) у алкалном медијуму и каснију идентификацију продуката реакције применом о-фталалдехид. Метода одређивања крвног серума у ​​серуму крви се састоји од спектрофотометријског одређивања количине обојеног продукта реакције П. са исатином.

Библиографија: Ленинградер А. Биоцхемистри, транс. са енглеским., М., 1976; Махлер Г. и Цордес Иу. Фундаменталс оф Биологицал Цхемистри, транс. са енглеским., М., 1970; Д. Ие. Ие. Ие. Ие. Ие. Биоцхемистри, транс. са енглеским. 1, М., 1980; Страуб Б. Биоцхемистри, транс. са Мађарском., Будимпешта, 1965.

Часопис за здравље деце 1 (1) 2006

Повратак на број

Поремећај метаболизма везивног ткива у неким патолошким условима код деце

Аутори: А.В. Цхурилина, ОН Москалиук Стате Медицал Университи оф Донетск. М. Горки

Чланак је посвећен проблему дисплазије везивног ткива и улоге ове патологије у развоју многих детињских болести. Истакнуте су савремене идеје о структури и функцијама везивног ткива. Разматрају се главни показатељи метаболизма везивног ткива и њихових промена у одређеним патолошким условима.

Дакле, везивно ткиво је сложен структурни и вишенаменски систем који уједињује различите органе и ткива тела. Стога, процеси адаптације организма, стабилност његових органа и система зависе од метаболичких процеса који се одвијају у везивном ткиву. Разумевање специфичности метаболизма везивног ткива и раног откривања његових поремећаја може бити основа за спречавање формирања и прогресије многих хроничних стања у детињству.

1. Афанасиев Иу.И. Хистологија. - М.: Медицина, 1999. - Са..

2. Бебешко ВГ, Бруслова КИ, Володина ТТ, Печенова ТН Предвиђање преноса лимфоцитне леукемије желудачног листа код деце у складиштење аминогених киселина у крвавој крви // Укр. часопис. хематолошка и трансфузија. - 2002. - №6 (2). - П. 17-19.

3. Березов ТТ, Коровкин Б.Ф. Биолошка хемија. - М.: Медицине, 1998. - 704 с.

4. Богмат ЛФ, Введенскаиа ТС, Акхназариантс Ие.А. Диспластицхни кардиомиопатија адолесценти // Актуалні проблеми Рецептионистс здоров'иа дітеи схкілного віку и підлітків: матем.-Ли-наук Працт. цонф., присвач.75-риччу Укр. НДИ ОЗДП. - Кхаркив, 1997. - П. 64-66.

5. Богмат ЛФ, Лебетс ИС, Акназариантс Е.Л. ет ал. Лечење и превенција компликација код одређених варијанти дисплазије везивног ткива код адолесцената / / Соврем. педијатрија. - 2005. - №1 (6). - С..

6. Бицхкова ВИ, Смирнова БИ, Лесницхук Л.В. Биокемијски индикатори везивног ткива у дијагнози почетне фазе цирозе јетре / / Клин. лаб. дијагностика. - 2003. - №1. - П. 10-14.

7. Витрешак ТВ, Полешук В.В., Пирадов МА Садржај медијаторских амино киселина у крвној плазми код пацијената са Паркинсоновом болешћу // Биомедицинска хемија. - 2004. - Т. 50, №1. - П. 92-99.

8. Гнусаев С.Ф. Значај малих аномалија срца код здравих дјеце и кардиоваскуларне патологије према клиничком и ехокардиографском истраживању: Сажетак аутора. дис. Др. мед. сциенцес. - М., 1996. - 48 с.

9. Губски Иу.И. Биологична химиа. - Киив - Тернопиль: Укрмекнага, 2000. - 507 с.

10. Даихин ЕИ, Козлова НИ, Сиванова ЛА Неки актуелни проблеми биокемијске дијагнозе патологије везивног ткива // Педијатрија. - 1983. - № 4. - П. 68-70.

11. Дорофеева ГД, Чурилина А.В., Дорофеев А.Е. Ундиференцирани синдроми дисплазије везивног ткива и унутрашње патологије. - Донецк, 1998. - 144 с.

12. Дорофеев А.Е. Прекршаји метаболизма протеина и аминокиселина код пацијената са неспецифичним улцеративним колитисом и њиховом профилаксом // Билтен хигијене и епидемиологије. - 2003. - Т. 7, №2. - С..

13. Загртдинова РМ, Схараев ПН, Колаасева НА ет ал. Индикатори размене везивног ткива код псориатичне болести // Вестн. дермис. и венерол. - 2001. - №5. - П. 47-48.

14. Земтсовски Е.В. Дисплазија везивног ткива срца. - Санкт-Петербург: Политек-Норд-Вест ЛЛП, 2000. - 115 п.

15. Золотарева Н.А. Карактеристике метаболизма наследне дисплазије везивног ткива // Укр. рхеум. часопис. - 2003. - №3 (13). - П. 53-54.

16. Каинова А.С. Размена аминокиселина код пацијената са колагенозама // Вопр. рхеум. - 1974. - №1. - П. 68-72.

17. Кадурина Т.И. Наследне колагенопатије. Клиника, дијагноза, лечење, медицински преглед. - Санкт Петербург.: Невски диалецт, 2000. - 270 п.

19. Касхин В.Л. Клинико-биохимическаа характеристика получнотканинној дисплазии в пидлиткив: Авторскиј сборник. дис. Цанд. душо. сциенцес. - Кхаркив, 2002. - 20 с.

20. Кназев У.А., Марцхенко Л.Ф., Кхомацханова И.В. ет ал. Дисбаланс гликозаминогликана у различитим облицима склеродерме и лупус еритематозуса // Вест. дермис. и венерол. - 1996. - №1. - П. 34-35.

21. Коренев НМ, Кашина ВЛ, Кашкадда Д.А. ет ал. Клинко-биохимицни особност синдрома дисплазије спилументари цлотх сертси ат пидлиткив // ПАГ. - 2001. - №4. - П. 34-36.

23. Кулесх СД, Доросхенко Е.М. Особености метаболизма неуроактивних аминокиселина у акутном периоду исхемичног можданог удара // Зхурн. неурологију и психијатрију. - 2000. - № 5. - П. 64-65.

24. Лутсик ОД, Иванова А.И., Кабак К.С., Чајковскиј У.Б. Гистологиа пеопле. - Киив: Книга плус, 2003. - 592 с.

25. Маиданник ВГ, Хмельевскиј У.В., Корницхук В.В. Ја сам коаутор. Вміст вітамінів у дітеи од вегетосудинноиу дістонієиу сам гастроентерологіцхноиу патологієиу да ефективніст застосуванниа "Біовіталиу" // ПАГ. - 2003. - №4. - П. 37-42.

27. Нетахата Зх.Н., Лиапун СН. Размена аминокиселине и патологија детињства. Педијатрија. - 1970. - №2. - П. 63-73.

28. Омельченко ЛИ, Николаенко В.Б. Дисплазија везивног ткива код деце. - 2004. - №1. - Ц. 44-47.

29. Поливода СН, Сицхиов ГА Промена метаболизма везивног ткива као патогенетског механизма структурног и функционалног стања великих артерија код хипертензивне болести // Серце и суди. - 2004. - №3. - П. 73-78.

30. Сафина АИ, Мальцев С.В., Закхарова Н.Р., Шараев П.Н. Клинички значај индекса размене везивног ткива код деце са пијелонефритом // Рос. педијатар. часопис. - 2005. - №1. - П. 44-47.

31. Серов В.В., Схекхтер А.В. Цоннецтиве тиссуе - М.: Медицине, 1981. - 312 п.

32. Слутски Л.И. Биокемија нормалног и патолошки измењеног везивног ткива. - Москва: Медицина, 1969. - 375 с.

33. Смииан ИС, Слободиан ЛМ Харцхуванниа и розвиток дитини. - К.: Здраво, 1992. - 252 с.

34. Сукацхева А.И., Панфилова Е.А. Проблем синдрома дисплазије везивног ткива срца у педијатријској пракси // Врацхебн. пракса. - 2000. - №2. - П. 75-75.

35. Тетелитина Ф.К. Индикатори размене биополимера везивног ткива код трудница са стеченим срчаним обољењима, Вест. Рос. Асс. Акупунктура-гинекологија. - 2002. - №2. - П. 34-36.

36. Цхалисова НИ, Пеннииинен ВА, Хаасе Г. Регулативна улога неких амино киселина у развоју апоптозе у органотипској култури нервног и лимфоидног ткива // Рос. физиолошки дневник. - 2002. - №5. - С..

37. Схараев ПН Метода за одређивање слободног и везаног хидроксипролина у серуму, Лаб. бизнис. - 1981. - №5. - С..

38. Схараев ПН, Пишков ВН, Соловиова НИ ет ал. Метода за одређивање гликозаминогликана у биолошким течностима // Лаб. бизнис. - 1989. - № 5. - С..

39. Схамкхалова В.Г. Значај биокемијских метода проучавања функционалног стања везивног ткива у процени физичког развоја здравих дјеце // Функционалне методе истраживања у педијатрији: сат. сци. тр. - М., 1976. - П. 18-19.

40. Аковлев В.М. Клиничка и имунолошка анализа клиничких варијанти дисплазије везивног ткива // Тер. архива. - 1994. №5. - П. 9-18.

41. Бејтон П., Грахам Р., Бирд Х. Хипермобилност зглобова. Берлин-Хеиделберг-Нев Иорк, 1983.

42. Хеннеи Д.В., Цодфреи М., Сцхвартз ет ал. // Нев Енгланд Ј. Мед. - 1990. - Вол. 323, №3. - П..

43. Иеесби М.Ј., Пиеритз Р.Е. Удружење и системски абнормалности везивног. Ткиво. // Ј.А.М.А. - 1989. - Вол. 262. - П..

44. Процкоп Д.Ј., Кивирикко К.И. Колаген: молекуларна биологија, болести и потенцијали за терапију // Анну Рев Биоцхем. - 1995. - Вол. 64. - П..

Хидрокипролине

Хидроксипролин је заменљива протеиногенска аминокиселина, пролински прекурсор, који је заузврат потребан за производњу колагена.

А пошто је пролин формиран од глутамата, обе ове аминокиселине припадају фамилији глутаматне аминокиселинске киселине.

Општи опис

Хидроксипролин је први пут изолован 1902. године из желатина. Ова аминокиселина је потребна да се створи основни протеин у људском тијелу - колаген (протеини садржани у костима и везивним ткивима). Хидрокпиролине се излази из тела као део мокраће. Формирана хидроксилацијом пролина уз учешће аскорбинске киселине. Овај процес се јавља под утицајем ензима полихидроксилазе, који се налази у кожи, јетри, срцу, плунима, скелетним мишићима.

У људском телу, висока концентрација је садржана у структурним протеинама, укључујући и везивна ткива. Ова супстанца је такође пронађена у ћелијским мембранама биљака, у алгама, попут печурака.

Данас знамо за два облика аминокислине:

Неки људи верују да суплементи садрже аминокиселине имају позитиван ефекат на здравље људи са остеоартритиса, остеопорозу, реуматоидни артритис, кожних чирева. Такође се верује да је хидроксипролин је превентивна мера против превремених бора, помаже бржи опоравак након спортских повреда, помаже да се изграде мишиће и изгубите вишак килограма. У међувремену, научни докази о томе нису пронађени.

Хидроксипролин и колаген

У телима сисара и људи, укључујући, хидроксипролин се углавном налази у саставу колагена. Колаген у две трећине састоји се од пролина и хидроксипролина, остатак је глицин. У колагену, хидроксипролин је одговоран за стабилизацију троструке спирале. У међувремену, занимљиво је да се хидроксипролин, добијен од прехрамбених производа, као резултат метаболизма не претвара у колаген. Ово је прерогатив искључиво хидроксипролина, формираног од пролине (укључујући храну).

Да би боље разумели значај ових аминокиселина за тело, вреди рећи да је то колаген који одређује еластичност и интегритет коже, као и јачину лигамената. Међутим, да би се пролин трансформисао у хидроксипролин, неопходно је имати аскорбинску киселину. После тога, сам хидроксипролин је укључен у синтезу антифунгалних супстанци и хиралних лиганда.

Корисно је користити аминокиселину у болестима костију, како би се побољшао раст, као и синдром Марфан (генетска болест која утиче на везивно ткиво). То је концентрација хидроксипролина у телу која одређује здравље коштаног ткива, тетива, хрскавице и коже.

У међувремену, колаген није једино протеинско ткиво које садржи хидроксипролин. Ова аминокиселина је такође пронађена у еластину. И док је колаген одговоран за тачну структуру ткива, еластин даје еластичност.

Функције у телу:

• одржавање здравља коже, мишића;
• промовише регенерацију коштаног ткива, зарастање рана;
• има благотворно дејство на метаболичке процесе;
• стимулише хипофизе, надбубрежне жлезде;
• има аналгетичка својства (ублажава главобоље);
• олакшава ПМС;
• је важно за брзо детоксикацију тела;
• је важно за формирање колагена и еластина;
• побољшава покретљивост органа за варење;
• учествује у синтези гликогена.

Дневна стопа

Потреба за здравим организмом у овој амино киселини, како истраживачи убеђују, одређује се са 5 г дневно.

У међувремену, ово је само минимални износ. Под одређеним околностима, ова бројка се повећава. Више него обично, биће неопходно за труднице, особе са ослабљеним имунитетом, током стреса, са повећаним умором и тешким физичким напорима. Присуство модрица и рана такође може послужити као сигнал за повећање дневне норме аминокиселине.

Напротив, са опрезом да се третира супстанца је важна за људе са нетолеранцијом или алергијом на хидроксипролин.

Тада је дефицит опасан

Одређивање концентрације хидроксипролина, као и других амино киселина у људском тијелу, лабораторијским тестовима крвног серума и урина.

Неадекватна синтеза колагена повећава ризик од васкуларних проблема, што доводи до модрица и унутрашњег крварења. Поред тога, недостатак хидроксипролина, као компоненте колагена, може проузроковати дезинтеграцију везивног ткива, оштећење интегритета лигамената и тетива.

Један од разлога за недостатак хидроксипролина назива се недостатак витамина Ц. То се објашњава чињеницом да је аскорбинска киселина обавезна компонента за стварање аминокиселине. Као резултат овог истовременог дуплог дефицита, кожа губи еластичност и снагу, постаје незаштићена пре оштећења, десни настају крварење, појављују се симптоми скорје.

Такође је утврђено да људи са синдромом Марфан доживљавају критичан недостатак материје.

Вишак у телу

Студије су показале да је концентрација аминокиселина повећава против позадини болести костију (акромегалија, гиперапаратиреоз, гипертриоз, остеомијелитис, полиартритис нодоса, канцер простате са метастазама на костима). Такођер, акумулација аминокиселина у урину и крви је повећана у присуству Пагет болест (болест пратњи патогених промена у кости), у условима дисфункције ендокриног система.

Уклањање колагенских влакана и ресорпција костију обично прате велики садржај аминокиселине у урину. Код деце, током периода интензивног раста повећана је концентрација хидроксипролина.

Разлог за вишак амино киселине је такође хидроксипролемија. Под овим комплексним именом није ништа компликованија болест - генетски поремећај метаболизма, што доводи до повећања нивоа крви хидроксипролина амино киселине. Болест је асимптоматска.

Извори хране

Пошто је тело способно произвести хидроксипролин из пролине самостално, верује се да не постоји посебна потреба за надгледањем потрошње ове амино киселине у облику хране. Такође, нема доказа да ће потрошња велике количине ове материје донијети конкретне користи телу. У међувремену, вреди напоменути да се хидроксипролин налази у хранама богатим беланчевинама, углавном животињског порекла (свињетина, говедина, дивљач, живина). Међу биљним изворима хидроксипролина су богати: дивљи пиринач, "Херцулес", просо, лан, пшеница. Такође, обратите пажњу на плодове мора и пужеве - такође су богате аминокиселинама. Поред тога, хидроксипролин је такође доступан у облику биоактивних адитива (у облику таблета, капсула и крема).

Амино киселине у козметологији

Индустрија лепоте никада није зауставила у потрази за ефикасним средствима за подмлађивање. Задатак савремене козметике не само да заштити кожу од оштећења, већ и да успорава процес старења, глатке боре, враћа бившу свежину, еластичност и еластичност на кожу. И како се испоставило, са свим овим задацима одлично се савладава хидроксипролин. Као компонента козметике, она има помлађивачки ефекат и почиње да ради на нивоу ћелија, одржава потребан ниво влаге у епидерму.

Резултати студија показали су ефикасност хидроксипролина, нарочито у комбинацији са хијалуронском киселином. Оваква мешавина храњива подмлађује кожу и побољшава своје опште стање, не само због његове способности задржавања влаге, већ и нормализације функционисања епидермалних ћелија. И као и било која аминокиселина, служи као природни нутрициони производ за косу и нокте.

Хидроксипролин је универзална аминокиселина. Она брине не само о здрављу, већ ио изгледу особе. Правилна исхрана и здрав начин живота помажу тијелу да произведе адекватне дозе аминокислине, што несумњиво позитивно утиче на опште стање и благостање.

Маркери уништавања коштаног ткива у остеопорози

Идеални маркер за уништавање коштаног ткива (ресорпција костију) је производ деградације компонената коштане матрице, који је одсутан у другим ткивима и не користи се у процесу формирања костију. Његов ниво крви не треба контролисати хормонима. Уз рушење колагена, неки од његових метаболита се пуштају у крвоток, излучују се бубрези и специфични су за коштано ткиво. Остеокласти истовремено луче неке ензиме који се могу користити као маркери активности фрактуре костију.

Маркери уништавања коштаног ткива

1. хидроксипролин
2. галактосилоксисилин - ГОЛ
3. тартрат-отпорна киселина фосфатаза (ТПКФ)
4. пиридинолин и деоксипиридинолин
5. Карбоки-терминал телопептид колагена типа 1 (ИЦТП)
6. Цросс-Лапс
7. Н-телопептид

Окипролине

Колаген садржи око 13% хидроксипролина. То је последица хидроксилације зависности од витамина Ц са пролином услед формирања водоничних веза.

У процесу деградације колагена, оксипролин се пушта у крвоток у облику и слободног олигопептида и облика полипептида, јер се не може поново користити за синтезу овог протеина. Стога, значајан део ендогеног хидроксипролина који се налази у биолошким течностима представља производ разградње различитих облика колагена.

Пошто је половина укупне количине колагена у костима, где се његов метаболизам јавља брже него у другим ткивима, верује се да излучивање хидроксипролина са уринима одражава процес ресорпције костију. Међутим, веза хидроксипролина, која се излучује у урину, са метаболизмом колагена је изузетно компликована.

Око 90% хидроксипролин, који се ослобађа током ресорпције кости, је конвертовано у слободну амино киселине, и циркулише у крви, а затим филтрира, скоро потпуно ресорбује, а потом оксидује у јетри до угљен диоксида и уреа. Сходно томе, укупни садржај оксипролина у урину одражава распад колагена за само 10%.

У проучавању дневног излучивања хидроксипролина неколико дана пре тога, неопходно је посматрати исхрану која искључује производе који садрже желатин. 12-сатно постовање пре теста такође је ефикасно. Излучивање хидроксипролина са урином на празан желудац се процењује у односу на концентрацију креатинина у истом делу урина.

Хидроксипролин у већим концентрацијама излучује урином у стања повезаних са повећаним прометом кости, остеомалације, акромегалија, глукокортикоидног индуковану остеопорозе. Највеће стопе се одређују помоћу хиперпаратироидизма.

Галактосилоксисилил

Формира се, као оксипролин, у остеобластима као резултат хидроксилације лизина праћеног његовом гликолизилацијом. Налази се искључиво у колагенском типу 1 и одсутан је у колагенским пропептидима. Стога галактозилоксилизин не ослобађа коштаног ткива током формирања кости (у процесу цепање завршних колагених пропептиди), појављује са васкуларном креветом само на уништавање коштане матрице (деградацију колагена).

Пошто апсолутно најбољи и Укупни садржај хидроксилизин гликозида у костима и меког ткива разликује значајно, претпоставља се да је излучивање мокраће ГОЛ више Сенситиве маркер фрактуре кости него хидроксипролин екскреције.

Кисли фосфатаза отпорна на тартрате

Кислине фосфатазе су група лизозомских ензима способних за хидролизовање фосфорних моноестера у киселој средини. Они су присутни углавном у коштаним ткивима, простатној жлезди, тромбоцитима, еритроцитима, слезињи (изоензимске фракције). Ове фракције се лако разликују у специфичности супстрата и кинетици.

Костна фракција киселинске фосфатазе карактерише чињеница да Л (+) - тартрат не инхибира његову активност, за разлику од фракције простате. Киселина фосфатаза се налази на површини костију, која се суочава са "валовитим ивицама" (плазмоленој рупу) - место најактивније оксидације.

Ниво ТРИЦ-а се значајно повећава са различитим метаболичким остеопатијама, праћен високом стопом метаболизма костију, уз повећану ресорпцију костију, као и након уклањања јајника. Међутим, клинички значај овог маркера код остеопорозе треба установити.

Пиридинолин и деоксипиридинолин

Сваки молекул колагена садржи заједно са водоничним везама унакрсне везе, чија структура је хетерогена у различитим врстама колагена. У колагену првог, другог, трећег и деветог типа, њихова структура је дешифрована - то су пиридинолин и деоксипиридинолин.

Пошто матрикс колагена у највећој количини је у костима, а стопа његовог метаболизма већи од других ткива, верује се да извор пиридинолин и деоксипиридинолин у биолошким течностима управо порекло колагена кости. Релативна Садржај пиридинолин и деоксипиридинолин варира у зависности од врсте ткива односом коштане 3.

Пиридинолин и деоксипиридинолин пуштени из матрикса кости током ресорпције стране остеокласта. Ови колаген "унакрсно повезивање" у телу се не метаболише и излучује преко бубрега у слободном облику (око 40%) и сродних пептида (60%), где се идентификоване помоћу ЕЛИСА или течна хроматографија високих перформанси под високим притиском, затим анализом флуоресцентном.

Тако, одређивање излучивања пиридинолина и деоксипиридинолина у урину има одређене предности у односу на хидроксипролин:

1. Прво, колаген не-порекла значајно мање утиче на садржај крви и урина ових унакрсних веза;
2. Друго, њихова дефиниција не захтева исхрану пре студије;
3. треће, одсуство метаболичких трансформација пиридинолина и деоксипиридинолина до времена излучивања у урину.

Ови маркери се сматрају веома осетљивим и специфичним. Деоксипиридинолин изван специфичности чак превазилази пиридинолин, јер се налази само у коштаном ткиву и у незнатној количини у дентину. Излучивање пиридинолина и деоксипиридинолина подлеже циркадијским ритмовима: повећава се ноћу и опада дневно. Ово вероватно одражава повећане процесе размене коштаних ткива и њене ресорпције ноћу.

Спроведене студије су приметиле да је ниво излучивања ових супстанци са урином одличан маркер метаболизма костију, посебно за процјену преображаја у постменопаузалном периоду код жена. Излучивање ових супстанци такође повећава остеомалацију и примарни хиперпаратироидизам.

Царбокитерминал телопептид типа 1 колагена

То је производ деградације колагена. Састоји се од три унакрсна повезаног пептидног фрагмента, од којих свака садржи приближно остатке аминокиселина. ИЦТП се формира деградацијом колагена под дејством трипсина или коллагеназа и представља саставни део региона карбокси терминала (Ц-локација) ланца алфа колагена. Концентрација ИЦТП-а се повећава са остеопорозом са високим нивоом промета костију, хиперпаратироидизмом, метастазама костију. Међутим, већина аутора сматра да је ИЦТП показатељ метаболизма колагена, а не специфичан маркер преуређења костију. Карбокстерминал телопептид типа 1 колагена одређен је у крви радиоимуно анализом.

Цросс-Лапс

Овај израз се користи за карактеризацију пептида који се састоји од 8 аминокиселина:

Цросс-Лапс је компонента царбокитерминал телопептида типа 1 колагена (ЦТк) и формира се током ензимске деградације колагена. Ова секвенца је лишена даљег уништења. Повећање експресије ЦТк одређује се у случају остеопорозе, Пагетове болести, примарног хиперпаратироидизма и хипертиреозе. Постоје предуслови за разматрање компонената пропадања Ц-телопептида са специфичним маркерима ресорпције костију. Лабораторијска дијагноза остеопорозе одређивањем крстастих кругова врши се у урину помоћу имуноассаи ензима чврсте фазе.

Н-телопептид

Н-телопептид - а умрежена амино терминални пептид фрагмент колагена тип 1, која се формира у процесу остеокласта посредованих ресорпције костију. Постоје докази да је Н-телопептид има већу специфичност и осетљивост за дијагнозу остеопорозе и процену ефикасности лечења противоостеопоротицхеского него пиридинолин.

Укупни хидроксипролин у урину

Колаген је влакнаст протеин. Налази се у костима, тетивима, кожи, крвним судовима и сочиву ока. Колаген се састоји од 33% глицина и 21% протеина и хидроксипролина. Хидроксипролин је око 10% молекула колагена.

Табела 9.47. Садржај укупног хидроксипролина у урину је нормалан

Излучивање хидроксипролин у урођене поремећаја метаболизма и разне неспецифичног аминоацидурија Добијена кости дистрофију, сувишна. Одређивање хидроксипролин је потребно пратити третман пацијената са деструктивних процеса коштаним (посебно Пагет-ову болест). Повећао уринарна екскреција примећено у акромегалијом, хипертиреозе, хиперпаратиреоидизма (не увек), Пагет-ова болест, рахитис и остеомалација, велике фрактуре, костију тумори, остеопороза, саркома-Идоза, тешке опекотине, акутни остеомијелитис, гровинг мамузе. Смањена хидроксипролин концентрација карактеристична за хипопитуитаризам, хипотиреоза, хипопаратхироидисм, исхрани, мишићне дистрофије.

У року од 3 дана пре сакупљања 24-часовног урина за проучавање укупног хидрокси-про-он, пацијент треба да се придржава безоллагеновуиу исхране.

Хидрокипролине

Кључне речи: хиперпаратироидизам хидроксипролина хиперкалцемија уринарни урина

Хидроксипролин у урину је аминокиселина која је део колагена, протеина костију и везивног ткива, што је индикатор брзине њиховог метаболизма. Излази у урину. Главне индикације за именовање: сумња на наследна обољења везивног ткива (Марфанов синдром, итд.), Болести праћене патолошким процесима у коштаном ткиву (Пагетова болест).

Хидроксипролин је аминокиселина која се налази претежно у колагенским влакнима. Пошто цоллаген је једна од компоненти коже и костију, одређивању нивоа на хидроксипролин у урину даје индикацију метаболизма костију. Ресорпција костију и уништење колагенских влакана прате повећано излучивање хидроксипролина са урином. У нормалном метаболизам костију, а самим тим и ниво хидроксипролин у урину повећана код деце током интензивног раста. Међутим, такве промене су такође приметио у неким болести повезаних са активацијом коштане ресорпције, као што Пагет-ову болест, метастаза у костима, и бројних ендокриних поремећаја. Пре студије потребно је ограничити унос производа који садрже колаген, јер утичу на резултат. Да бисте потврдили аутентичност података одређује ниво слободног хидроксипролин у урину, што представља мали део укупне количине и као сензитиван показатељ колагена одражава дијететски унос.

Наивни изглед

за озбиљан живот

Пролине и хидроксипролин

Налази се искључиво у колагенском типу 1 и одсутан је у колагенским пропептидима. Због тога ће процеси адаптације организма, стабилности органа и система зависити од метаболичких процеса који се одвијају у везивном ткиву. Тако везивно ткиво уједињује различите органе и ткива тела. Са примарним ОП, садржај ПИЦП-а у крви се не мења. Од тога, стрес инконтиненција - у 3 жене (30.0%), императивни - 5 (50.0%), микед тип уринарне инконтиненције - и 1 (10.0%), тешкоће у мокрење - 1 пацијент (10, 0%).

То је последица хидроксилације зависности од витамина Ц са пролином услед формирања водоничних веза. Формира се, као оксипролин, у остеобластима као резултат хидроксилације лизина праћеног његовом гликолизилацијом. Сваки молекул колагена садржи заједно са водоничним везама унакрсне везе, чија структура је хетерогена у различитим врстама колагена.

Пиридинолин и деоксипиридинолин пуштени из матрикса кости током ресорпције стране остеокласта. Ови маркери се сматрају веома осетљивим и специфичним. Деоксипиридинолин изван специфичности чак превазилази пиридинолин, јер се налази само у коштаном ткиву и у незнатној количини у дентину. Спроведене студије су приметиле да је ниво излучивања ових супстанци са урином одличан маркер метаболизма костију, посебно за процјену преображаја у постменопаузалном периоду код жена.

Карбокстерминал телопептид типа 1 колагена одређен је у крви радиоимуно анализом. Цросс-Лапс је компонента царбокитерминал телопептида типа 1 колагена (ЦТк) и формира се током ензимске деградације колагена.

Лабораторијска дијагноза остеопорозе одређивањем крстастих крила врши се у урину помоћу имуноассаи ензима чврсте фазе. Чланак је посвећен проблему дисплазије везивног ткива и улоге ове патологије у развоју многих детињских болести.

Значај биохемијских маркера деградације колагена у предвиђању поновног пролапсања гениталија код жена са дисплазијом везивног ткива

Други обухватају ретикуларна, масна, пигментна и мукозна ткива. Влакно везивно ткиво, у зависности од садржаја влакнастих структура, може бити слободно и густо. Лоосе везивно ткиво састоји се од ћелија и међуларне супстанце.

Бариорска функција везивног ткива укључује не само механичке, већ и елементе имунолошке одбране, синтезу супстанци са антимикробним деловањем.

Пиридинолин и деоксипиридинолин

Морфогенетичка функција је уско повезана са пластичном функцијом - формирањем структуре органа и ткива у ембрионализацији и постнаталном периоду. У овом случају, морфолошке промене у самом везивном ткиву су углавном стереотипне. У биохемијском аспекту, висок степен организовања и уредност интерцелуларне матрице изражава се специфичним квантитативним односима биополимера који га формирају.

Са кршењем синтезе колагена смањују се унакрсне везе у фибрилима колагена, што доводи до повећања садржаја лако растворљивог колагена. Стога, код пацијената са поремећеним метаболизмом везивног ткива, излучивање хидроксипролина у урину, садржај његове слободне фракције и садржај везане фракције смањују се. Као и сви протеини, колаген се синтетише фибробластима из слободних аминокиселинских остатака. Пролин и хидроксипролин (често приписати имино, пошто азот укључена у молекула пирролидиповое прстена), су дефинисани у високим концентрацијама у колагена.

У ткиву костију је константно процес ремоделирања, тј. ресорпција (ресорпција) коштаног ткива и замена његовог новог ткива (формирање костију). Фосфор. Са примарном ОП, ниво фосфора у крви је у већини случајева нормалан.

Царбокитерминал телопептид колагена типа 1 (ИЦТП)

Оксипролин Уринарни хидроксипролин одражава функцију остеобласта (процес формирања) и функцију остеокласта (процес ресорпције). Међутим, преовлађује проценат хидроксипролина који је настао као резултат ресорпције. Укупни пиридинолин и деоксипиридинолин се могу мерити у јутарњем дијелу урина помоћу течне хроматографије високих перформанси. Излагање ових супстанци је одличан маркер метаболизма костију у периоду пре менопаузе и одмах након његовог појаве.

Штавише, дефиниција ЦТКС-а је важна у процени ефикасности антиресорптивне терапије и код идентификовања пацијената са брзим губитком губитника костне масе. Отпорна киселина фосфатаза (ТПКФ) отпорна на тартрате се производи од остеокласта и може се користити као маркер за ресорпцију костију. Тренутно стање проблема остеопорозе // Тезиси ИИ конференције са међународним учешћем "Проблем остеопорозе у трауматологију и ортопедију." Москва.

Процес фибрилогенезе укључује сложени комплекс интеракције колагена са гликозаминогликаном (ГАГ), њиховим протеингуликанима и гликопротеином

Чланак показује улогу дисплазије везивног ткива у развоју гениталног пролапса и релапса ове патологије у пост-оперативном периоду. Као резултат студије, сви пацијенти су подељени у две групе.

У пост-оперативном периоду, ова категорија жена такође је примећивала разне врсте поремећаја урина. Код средњих и старијих људи може бити тешко правилно дијагностицирати дисплазију везивног ткива клиничким знацима у вези са инклузивним процесима. Компаративна анализа добијених резултата при испитивању жена из прве и друге групе, у којима је дошло до рецидива пролапсије гениталија у постоперативном периоду.

Египћани су такође волели да "погледају у шољу". Први се налази у костима, ткивима хрскавице и малим количинама у другим врстама колагена. Везивно ткиво, а посебно његова екстрацелуларна матрица је сложен вишкомпонентни систем.

Радни број 2. Квантитативно одређивање слободног хидроксипролина у урину.

Радни број 2. Квантитативно одређивање слободног хидроксипролина у урину. - Хемија, БИОЛОШКА КЕМИЈА Начело метода. Метода се базира на оксидацији хидроксипролина Пе.

Принцип поступка. Метода се заснива на оксидацији хидроксипролина са водоник пероксидом у присуству бакарних (ИИ) јона у алкалном медију до пирола. Пирол формира ружичасту боју са п-диметиламинобензалдехидом у киселом медију. Интензитет боје раствора је пропорционалан концентрацији хидроксипролина.

Процеедингс работи.В две цеви (контроле и експеримента) мерити 1 мл филтрира урина, додати 1 мл 0.01 М раствора бакра сулфата, 1 мл 2.5 М раствора НаОХ и 1 мл 6% перхидрол раствора. После мешања, поставите две цеви у водено купатило на 70 ° Ц 10 минута и повремено мешајте. Узорци су охлађени у леденој води (зими), додати сваку посуду од 4 мл 3Н раствору сумпорне киселине и 2 мл Ехрлицх реагенса (5% раствор п-диметхиламинобензалдехиде у пропанол или изопропанол). Контролни одмор у ледену воду, загријавање експеримента на 100 ° Ц и кување 80 секунди. У епруветама се развија розе боје. Садржај обе цијеви је колориметријски калибриран на ФЕЦ-у са зеленим филтром у киветима од 10 мм. Од изумирања експеримента одузмите изумртје контроле и пронађите садржај хидроксипролина у 1 мл урина према калибрационој кривини. Израчунајте количину оксипролина у 100 мл или дневној количини урина.

Норма.У одраслој у урину за један дан приказују до 8 мг слободног хидроксипролина.

Клинички и дијагностички значај. Садржај оксипролина у крви и урину карактерише интензитет колабалног катаболизма и брзина размене ове амино киселине. Оксипролин може бити везан за протеине, пептиде, као иу слободном стању у крвном серуму и урину. Оштро повећава уринарну излучивање хидроксипролин у коллагенозах (реуматизма, реуматоидни артритис, системска склеродерма, дерматомиозитис), са хиперпаратиреоидизма, Пагет-ова болест (до 1 г дневно). Чак и више хидроксипролин пуштен наследне гипергидроксипролинемии који изазване недостатком на гидроксипролиноксидази ензима, чиме се поремећеног и хидроксипролин размене.